Une protéine dans la soupe ? (1e partie)

Résumé : Un ingrédient indispensable du mythe évolutionniste est l'abiogenèse : l'idée que, dans une certaine « soupe primordiale », des composés biochimiques assemblés par le hasard, se sont agglomérés et finirent par former un être vivant. Sous forme d'une conversation entre un écolier et son père, nous allons voir que cette histoire est invraisemblable. Une protéine est le composant fonctionnel le plus simple de tout tissu vivant. L'on y constate cependant une telle complexité de forme, de structure, d'assemblage et de déploiement, que tout y manifeste la mise en œuvre d'une intelligence organisatrice.

« Les rationalistes fuient le mystère pour se précipiter dans l'incohérence. » Bossuet

C'est la fin d'une journée de cours pour Jean. Celui-ci monte, songeur, dans la voiture de son papa Louis.

Louis : Bonsoir Jean... Tu me parais bien soucieux.

Jean : Bonsoir papa... Oui. C'est parce qu'au cours de biologie, le professeur nous a dit que, grâce à la présence d'eau liquide à la surface de notre planète, la vie est apparue à partir de briques élémentaires, molécules simples : acides aminés, acides gras, nucléotides, sucres simples. Les molécules complexes — telles l'ADN, les protéines — une fois synthétisées, les premières cellules vivantes seraient apparues. D'abord bactérienne, la vie se serait organisée lentement en cellules nucléées puis en êtres pluricellulaires et, il y a 540 millions d'années, tel un feu d'artifice, il y aurait eu une formidable explosion de la diversité des êtres vivants qui aurait fait apparaître tous les grands groupes actuels. Cela me paraît un peu tiré par les cheveux mais j'ai l'impression que ce récit n'a pas dérangé mes camarades.

Louis : Dis-toi que cela n'est pas trop étonnant. Comme le vivant est sujet au devenir et « évolue », tes camarades se sont laissé prendre par le faux raisonnement de ton professeur alors qu'il n'y a pas d'implication nécessaire à ce que les espèces se soient formées progressivement via cette propriété intrinsèque. Le mot 'évolution' étant servi à toutes les sauces, il est facile pour certains de l'utiliser de manière inadéquate et de personnifier la vie. Quant à toi, ta réaction est saine. Le plus ne sort pas du moins, ni le tout de la partie. Lorsque le triton régénère une patte, c'est le tout pris comme sujet qui régénère une de ses parties, une patte, et jamais l'inverse. Tout devenir nécessite un sujet qui lui soit antérieur. Permets-moi, avant de te montrer que ce récit de l'origine de la vie est un peu farfelu, de faire un peu d'histoire de la philosophie. Cette philosophie du progrès, qui voit tout en perpétuel changement, fut lancée par Héraclite, un philosophe de l'Antiquité du VIe siècle avant Jésus-Christ. Il a inspiré Hegel, Marx, pour ne citer que quelques noms. Pour ceux-ci, rien n'est, tout devient (tout devient à partir du non-être !).

[IMAGE : Buste sculpté] Fig. 1. Héraclite

Cependant, si nos sens nous montrent que la nature est en perpétuel devenir — c'est un fait d'expérience incontestable —, il ne faut pas oublier que ce qui devient est un être, une entité concrète préexistante. Tu as maintenant 15 ans, tu as été un petit bébé et, dans un certain nombre d'années tu deviendras peut-être un vénérable vieillard, mais tu restes « Jean » jusqu'à ta mort bien que ton corps, ton intelligence subissent de grands changements que tu étais apte à acquérir. Héraclite a amputé la réalité d'un aspect : l'être, le sujet du devenir. Dans l'expérience commune que tu as du réel, le devenir présente une certaine détermination : une chose déterminée — par exemple un œuf — devient une chose déterminée : un poussin. Ce n'est pas n'importe quoi qui devient n'importe quoi.

Jean : Aurais-tu un autre exemple ?

Louis : Lorsque tu tires un penalty sur un terrain de football, ton ballon atterrira peut-être au fond des buts car il pouvait y arriver. Encore faut-il que la cause efficiente, ici toi, fasse preuve d'adresse. Si tu te mets à l'autre bout du terrain pour tirer dans les mêmes cages, je t'assure qu'il ne pourra pas les atteindre, même si tu tires de toutes tes forces. La résistance de l'air, la force insuffisante du tir feront obstacle. Ainsi, pour devenir quelque chose, il faut être en puissance et en privation à le devenir. C'est l'expérience du réel — ce qui est en acte — qui nous informe sur cela. Par exemple que l'eau se congèle au-dessous de 0°C. La reproductibilité de tels résultats permet ainsi d'établir des « lois ».

Jean : En privation ?

Louis : En philosophie, la privation est l'absence d'une forme dans un sujet apte à la recevoir. Comme la réalité est complexe, la science devrait toujours rester humble car certains phénomènes reproductibles, observés dans des conditions données, ne le seront plus dans d'autres : par exemple, si la pression est différente ou si le liquide est mélangé avec du glycol dans le cas de l'eau.

Jean : Peux-tu me dire en quoi le récit de l'origine de la vie n'est pas convaincant ?

Louis : Je te donnerai en arrivant un texte qui montre que les transformistes — nom donné à ceux qui partagent cette croyance — n'ont pas d'explication vérifiable sur le passage de l'inerte — qui correspond à tes « briques élémentaires » — au vivant. Si l'hypothèse de la soupe primitive s'appuie sur le fait que nous sommes parvenus à obtenir chimiquement des peptides, l'étude d'une synthèse protéique montre que la cellule n'est pas faite de séquences peptidiques quelconques et que la synthèse d'une protéine nécessite déjà des protéines. Il y a plus de différence entre un petit peptide apparu 'spontanément' et une protéine qu'entre ce sac plastique multicolore et un personnage de Playmobil en plastique.

[IMAGE : Photo d'un tas de sacs plastiques colorés] Fig. 2. : Sac plastique [IMAGE : Photo d'un personnage Playmobil] Fig. 3 : Playmobil

Jean : Pourquoi ? Qu'est-ce qu'une protéine ? Peux-tu t'expliquer ?

Louis : D'abord parce qu'une protéine ne se réduit pas à sa structure primaire : une chaîne d'acides aminés. Les protéines sont comme les machines qu'on trouverait dans une usine qui est ici la cellule.

[IMAGE : Schéma montrant les dimensions dans l'atome (électron, proton, quark, noyau)] Fig 4 : Dimensions dans l'atome

Les acides aminés sont des molécules élémentaires constituées d'atomes qui se trouvent chez tous les êtres vivants. Je te passe les autres subdivisions de l'atome qui mesure 10^-7 ou 0,0000001 mm ! Il convient de garder à l'esprit que la formation de molécules n'est pas sans rapport avec les atomes qui la composent. Les atomes constitutifs des êtres vivants sont classés en trois groupes :

• Les macro-éléments : hydrogène, carbone, azote et oxygène, qui représentent plus de 95 % de la masse des organismes.
• Les oligo-éléments qui participent à la constitution de molécules complexes : Soufre (présent dans deux acides aminés ; il permet des liaisons covalentes intramoléculaires), Phosphore (essentiel à la composition des acides nucléiques – ADN, ARN – et à la fourniture d'énergie) ; Calcium (pour la contraction musculaire, le déplacement de vésicules, etc.), Magnésium (dans la chlorophylle) ; Sodium, Potassium (pour le potentiel de membrane, l'activité électrique, etc.)
• Les micro-éléments qui, bien qu'à l'état de traces, sont indispensables à la constitution et au fonctionnement de diverses molécules (il suffit de penser au Fer de l'hémoglobine...)

Jean : On les trouve dans l'alimentation ?

Louis : Oui, en proportion variable. Mais continuons. Le monde vivant est organisé autour du carbone : par covalence, grâce à la présence de ses quatre électrons périphériques, il forme des motifs variés et établit des liaisons robustes avec d'autres atomes comme l'oxygène (O), l'azote (N) ou l'hydrogène (H) [il faut plusieurs centaines de kJ.mol^-1 pour les rompre. L'énergie de liaison diminue quand la taille des atomes reliés augmente : cas du phosphore P et du soufre S].

Jean : La covalence c'est un peu comme de la colle ?

Louis : Oui. La petite taille de ces atomes [1H, 6C, 7N, 8O, 15P, 16S] permet leur proximité et des liaisons entre eux. Ces liaisons dépendent de l'environnement électrique : des électrons libres de la couche périphérique et de l'électronégativité. L'électronégativité, grandeur sans unité, est l'aptitude d'un atome à attirer les électrons lors d'une mise en liaison avec un atome de nature différente. L'oxygène et l'azote ont l'électronégativité la plus forte ; l'hydrogène et le phosphore la plus faible. On comprend ainsi que le phosphore qui est assez volumineux soit cependant très présent dans les réactions biologiques : il est comme aspiré par l'oxygène.

Jean : L'électronégativité me fait penser à l'action d'un aimant.

Louis : Oui, si tu veux. Ici à l'action de différentes puissances d'attraction.

[IMAGE : Schémas chimiques de chaînes d'acides aminés (Asp, His, Arg, Gly, Gly, Met, Lys, Tyr) et représentation simplifiée D-H-R-G-G-M-K-Y] Fig. 5 : Représentations d'une chaîne d'acides aminés. Différentes manières de représenter une chaîne d'acides aminés. Celle du haut fait bien apparaître les liaisons peptidiques CO-NH et les chaînes latérales mais ne rend pas compte de la position 3D des atomes dans l'espace alors qu'il s'agit d'une donnée indispensable au bon fonctionnement de cette macromolécule.

Sans entrer dans tous les détails sur les liaisons des atomes (polarité, mésomérie, etc.), j'ajoute que, du fait des propriétés exposées précédemment, la position spatiale des atomes les uns par rapport aux autres ne sera pas aléatoire : par exemple, dans les chaînes hydrocarbonées (c'est-à-dire, à base de carbone et d'hydrogène) linéaires, les angles de liaisons des C successifs sont de 109° pour les simples liaisons et de 120° pour les doubles liaisons.

Jean : Et ainsi se positionnent-ils naturellement les uns par rapport aux autres dans l'espace ?

Louis : Oui mais à la différence de ton Playmobil, la protéine, bien qu'elle obtienne une architecture native particulière du fait des atomes et acides aminés qui la composent, conserve une certaine variabilité de structure, qui dépend de son environnement externe : fluctuations du pH, de la température, etc. Les différentes formes possibles ne sont pas sans intérêt : nous le verrons une autre fois.

Jean : Comment cela se passe-t-il ?

Louis : Les acides aminés vont se distinguer les uns des autres par un des quatre groupements liés à un carbone central : les chaînes latérales. La longueur et les ramifications des chaînes latérales, leurs propriétés chimiques (chaînes hydrophobes ; chaînes chargées électriquement positivement ou négativement à pH neutre ; présence d'une fonction alcool ou thiol, etc.) vont influer sur la structure secondaire et tertiaire. Ainsi, par exemple, la fonction alcool rend hydrophile les molécules ; est oxydable ; peut réagir avec les acides par une réaction d'estérification ou les fait réagir entre elles par éthérification, formant des étheroxydes. Entre et dans chaque acide aminé, on note différentes qualités de liaisons, plus ou moins faciles à rompre ; la plus forte est la liaison covalente caractérisée par une distance interatomique (ou di) de 0,03 à 0,1 nm. S'ajoute à celle-ci, la liaison ionique qui se réalise entre les acides aminés chargés + et - (di de 0,25 à 0,3 nm)^[3] ; et enfin les liaisons hydrogène, celles de Van der Waals et les interactions hydrophobes (di de 0,3 à 0,4 nm) qui « cassent » plus facilement.

[IMAGE : Schéma détaillé du reploiement d'une protéine (structure primaire vers structure tertiaire)] Figure 6 : Mode de reploiement d'une protéine^[1]

Une chaîne d'acides aminés se condense d'abord en un globule grâce à des interactions hydrophobes qui constituent le moteur du reploiement. La répulsion de l'eau par ces groupes favorise leur attraction mutuelle. Ces interactions s'effectuent :

• Entre les chaînes latérales des acides aminés apolaires qui, chimiquement, ne peuvent pas contracter de liaisons hydrogène (H) avec l'eau. Cette répulsion envers l'eau favorise leur rapprochement. Il en résulte un cœur hydrophobe d'où l'eau est exclue.
• Les groupes CO et NH des liaisons peptidiques, liaisons qui lient deux acides aminés voisins, forment entre eux des liaisons hydrogènes ou H responsables de la structure secondaire. Ils perdent alors leur caractère hydrophile (la liaison H étant déjà réalisée entre les groupes, elle ne peut se faire avec les molécules d'eau voisines) et renforcent la formation du cœur hydrophobe.

Puis la structure tertiaire se met en place. La stabilisation de la structure native est alors assurée par des liaisons H qui se forment entre les régions périphériques de la chaîne latérale de chaque acide aminé et l'eau, entre les résidus^[2] polaires hydrophiles ou entre un résidu polaire et l'eau. Les interactions de Van der Waals entre groupes non polaires participent aussi au reploiement tandis que les interactions ioniques entre acides aminés de charges opposées aident à la stabilisation.

Jean : Un peu compliqué !

Louis : Il fallait pourtant en parler pour bien réaliser ce qui va suivre. La structure primaire d'une protéine n'est pas indifférente. Si les pièces de l'assemblage ne sont pas les bonnes, la protéine mal conformée sera semblable à un petit outil inapte à son usage. L'organisme auquel elle appartient ne peut qu'en pâtir, car peut-on dire qu'il y ait des protéines facultatives ? Il serait présomptueux de l'affirmer. Le dit-on pour les composants électroniques d'un ordinateur ? Une modification par mutation d'un seul acide aminé peut rendre une protéine inactive. Il convient donc de ne pas conclure hâtivement à partir de simples comparaisons de séquence. Chaque protéine doit être intégrale pour que les diverses sortes de protéines atteignent leur objectif : que l'hormone reconnaisse son récepteur ; que le récepteur transmette le signal reçu ; que l'enzyme se fixe à son substrat et le modifie ; que les protéines de structure donnent leur forme aux cellules et les relient entre elles ; que les facteurs de transcription se fixent sur l'ADN ; que les protéines de transport se fixent à un support et tiennent fermement leur chargement...

Jean : Le reploiement se fait tout seul du simple fait de la composition et de l'organisation atomique des acides aminés ?

Louis : Pas tout à fait ! Le reploiement est une opération délicate au cours de laquelle les parties hydrophobes exposées des acides aminés peuvent s'attirer et provoquer la formation d'agrégats protéiques inactifs. Des protéines chaperonnes présentes dans la chaîne de montage empêchent ce phénomène en se fixant sur ces zones vulnérables durant le temps du reploiement. Elles orientent le reploiement moléculaire et empêchent les conformations incorrectes. Sans cela, le produit final ne servirait à rien pour l'organisme.

Jean : Tu as parlé de chaîne de montage, de protéines chaperonnes. Il y a donc des intervenants extérieurs ?

Louis : Beaucoup^[4] ! mais nous en reparlerons une autre fois puisque nous sommes arrivés. Je vais te passer le texte de evolution-biologique.org sur l'histoire de la vie que je t'ai « promis » tout à l'heure. Le voici :

« Le paradoxe de l'œuf et de la poule Au cours du métabolisme, les molécules caractéristiques des êtres vivants (protéines, ADN, glucides, lipides) sont fabriquées à partir de molécules simples : acides aminés, acides gras, nucléotides, sucres simples qui sont des sortes de briques élémentaires. Ces synthèses ont besoin de protéines comme catalyseurs : ce sont les enzymes. La synthèse des protéines nécessite bien sûr des enzymes mais aussi la présence de l'ADN qui contient l'information nécessaire à leur synthèse. L'ADN lui-même n'est pas immuable et doit être fabriqué lorsque l'être vivant se reproduit et sa synthèse nécessite des... enzymes. Qui fut la première des deux molécules ? L'ADN ? Impossible ! il faut des protéines pour le fabriquer. Les protéines alors ? Impossible ! il faut de l'ADN pour les fabriquer. Pour tourner ce paradoxe il nous faut trouver comment réaliser des synthèses sans protéines enzymatiques à partir des briques élémentaires de la vie^[5]. Résoudre ces deux problèmes, c'est comprendre [?] l'origine de la vie. »

(à suivre)